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7 relations: Affinité (biochimie), Constante de Michaelis, Enzyme, Inhibiteur compétitif, Inhibiteur enzymatique, Inhibiteur non compétitif, Substrat enzymatique.
Affinité (biochimie)
En biochimie, l'affinité décrit la force d'une interaction non covalente entre une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéines, et un ligand qui se fixe sur un site à sa surface.
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Constante de Michaelis
La constante de Michaelis (popularisée par le travail de Leonor Michaëlis (1875-1949) et Maud Menten (1879-1960)), ou Km, est une constante caractérisant une réaction enzymatique.
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Enzyme
stop. Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie '''E''' requise à différentes étapes suivant l'axe du temps '''t'''. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A…B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A…E…B moyennant une énergie d'activation E2 plus faible. Ceci accroît considérablement la vitesse de réaction. Action d'une enzyme sur l'énergie d'activation d'une réaction chimique. Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques.
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Inhibiteur compétitif
en L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. en L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. en L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
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Inhibiteur enzymatique
VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité.
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Inhibiteur non compétitif
en Mode d'action d'un inhibiteur non compétitif. Un inhibiteur non compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant, avec une affinité égale, aussi bien à l'enzyme dont le site actif est libre qu'au complexe formé par l'enzyme et son substrat (contrairement à un inhibiteur compétitif qui ne se lie qu'à une enzyme dont le site actif est libre); si cet inhibiteur a une plus grande affinité pour l'enzyme seule ou pour le complexe enzyme-substrat, il s'agit d'un inhibiteur mixte.
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Substrat enzymatique
En enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex: l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose).
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