Accès plus rapide que le navigateur!Similitudes entre Constante de Michaelis et Enzyme
Constante de Michaelis et Enzyme ont 10 choses en commun (em Unionpédia): Affinité (biochimie), Équation de Michaelis-Menten, Cinétique enzymatique, Constante catalytique, Leonor Michaelis, Maud Menten, Mole (unité), Peptidase, Substrat enzymatique, Vitesse initiale maximale.
Affinité (biochimie)
En biochimie, l'affinité décrit la force d'une interaction non covalente entre une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéines, et un ligand qui se fixe sur un site à sa surface.
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Équation de Michaelis-Menten
L’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner irréversiblement un produit.
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Cinétique enzymatique
La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps.
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Constante catalytique
En enzymologie, la constante catalytique, notée kcat, également appelée turnover number (TON, parfois francisé en « nombre de rotations »), représente le nombre maximum de molécules de substrat transformées par seconde et par molécule d'enzyme.
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Leonor Michaelis
Leonor Michaelis (Berlin, - New York) est un biochimiste et médecin allemand, renommé pour son travail avec Maud Menten sur la cinétique enzymatique et l'équation de Michaelis-Menten, proposée en 1913.
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Maud Menten
Maud Leonora Menten (–) est une biologiste canadienne à qui l'on doit d'importantes contributions en biochimie, notamment dans l'étude de la cinétique enzymatique, ainsi qu’en histochimie.
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Mole (unité)
La mole (symbole: mol.) est une des unités de base du Système international, adoptée en 1971, qui est principalement utilisée en physique et en chimie.
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Peptidase
Coupure protéolytique d'une chaîne peptidique Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines.
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Substrat enzymatique
En enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex: l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose).
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Vitesse initiale maximale
La vitesse initiale maximale fait partie des constantes cinétiques de la réaction enzymatique qu'elles caractérisent.
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La liste ci-dessus répond aux questions suivantes
- Dans ce qui semble Constante de Michaelis et Enzyme
- Quel a en commun Constante de Michaelis et Enzyme
- Similitudes entre Constante de Michaelis et Enzyme
Comparaison entre Constante de Michaelis et Enzyme
Constante de Michaelis a 18 relations, tout en Enzyme a 400. Comme ils ont en commun 10, l'indice de Jaccard est 2.39% = 10 / (18 + 400).
Références
Cet article montre la relation entre Constante de Michaelis et Enzyme. Pour accéder à chaque article à partir de laquelle l'information a été extraite, s'il vous plaît visitez:
