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EC 3.4

Indice EC 3.4

Le groupe EC3.4 est un groupe d'enzymes appartenant à la famille des hydrolases.

Table des matières

  1. 68 relations: Acide aminé protéinogène, Acide aspartique, Acrosine, Actinidaine, Arginine, Broméline, Calpaïne 3, Carboxypeptidase, Caspase 1, Caspase 10, Caspase 11, Caspase 2, Caspase 3, Caspase 4, Caspase 5, Caspase 6, Caspase 7, Caspase 8, Caspase 9, Cathepsine, Cathepsine D, Cathepsine G, Cathepsine K, Cathepsine S, Chymase, Chymosine, Chymotrypsine, Chymotrypsine C, Cobalt, Cystéine, Dipeptidase E, Dipeptidase membranaire, Dipeptidyl peptidase-4, Endothiapepsine, Entéropeptidase, Enzyme, Fibrinogène, Furine, Gastricsine, Hydrolase, Leucine, Leucyl-aminopeptidase, Lysine, Métalloprotéinase, Méthionyl-aminopeptidase, Métridine, Néprilysine, Papaïne, Pepsine A, Pepsine B, ... Développer l'indice (18 plus) »

Acide aminé protéinogène

groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.

Voir EC 3.4 et Acide aminé protéinogène

Acide aspartique

L’acide aspartique (abréviations IUPAC-IUBMB: Asp et D), est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAU et GAC.

Voir EC 3.4 et Acide aspartique

Acrosine

L'acrosine est une enzyme présente dans l'acrosome qui permet au spermatozoïde de pénétrer la zone pellucide de l'ovocyte de.

Voir EC 3.4 et Acrosine

Actinidaine

Lactinidaine ou actinidaïne (parfois nommée actinidine, avec cependant un risque de confusion avec un autre composé homonymeLe terme actinidine désigne un monoterpène relevant des iridoïdes.) est une enzyme digestive présente dans le kiwi.

Voir EC 3.4 et Actinidaine

Arginine

L'arginine (abréviations IUPAC-IUBMB: Arg et R) est un α-aminé.

Voir EC 3.4 et Arginine

Broméline

La broméline, ou bromélaïne, est une protéase à cystéine extraite des tiges et racines fraîches de l'ananas.

Voir EC 3.4 et Broméline

Calpaïne 3

La calpaïne 3, appelée aussi P94 est l'une des calpaïnes dont la mutation du gène est responsable de la dystrophie musculaire des ceintures (Type 2A).

Voir EC 3.4 et Calpaïne 3

Carboxypeptidase

Les carboxypeptidases ou CPA (Classification EC: 3.4.16 → 3.4.18) sont des enzymes d'origine pancréatique et intestinale présentes dans le duodénum; elles hydrolysent les polypeptides en enlevant un acide aminé à la fois, en commençant par l'extrémité du polypeptide qui possède un groupement carboxyle libre.

Voir EC 3.4 et Carboxypeptidase

Caspase 1

La caspase 1, ou ICE (pour Interleukin-1 Converting Enzyme en anglais), est une protéase à cystéine de la famille des caspases.

Voir EC 3.4 et Caspase 1

Caspase 10

La caspase 10 est une protéase à cystéine de la famille des caspases.

Voir EC 3.4 et Caspase 10

Caspase 11

La caspase 11 est une protéase à cystéine de la famille des caspases.

Voir EC 3.4 et Caspase 11

Caspase 2

La caspase 2 est une protéase à sérine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases) qui catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour la séquence Val–Asp–Val–Ala–Asp-|-.

Voir EC 3.4 et Caspase 2

Caspase 3

La caspase 3 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases, qui interagit avec la et la. Elle est codée chez l'homme par le gène CASP3, situé sur les chromosome 4. Des orthologues du gène CASP3 ont été identifiés chez un grand nombre de mammifères pour lesquels des données génomiques complètes sont disponibles.

Voir EC 3.4 et Caspase 3

Caspase 4

La caspase 4 est une protéase à cystéine de la famille des caspases.

Voir EC 3.4 et Caspase 4

Caspase 5

La caspase 5 est une protéase à cystéine de la famille des caspases.

Voir EC 3.4 et Caspase 5

Caspase 6

La caspase 6 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases) qui catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour la séquence Val–Glu–His–Asp-|-.

Voir EC 3.4 et Caspase 6

Caspase 7

La caspase 7 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases) qui catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour la séquence Asp–Glu–Val–Asp-|-.

Voir EC 3.4 et Caspase 7

Caspase 8

La caspase 8 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases) codée chez l'homme par le gène CASP8, situé sur le chromosome 2.

Voir EC 3.4 et Caspase 8

Caspase 9

La caspase 9 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases).

Voir EC 3.4 et Caspase 9

Cathepsine

Cathepsine K. Les cathepsines sont une famille de protéines jouant le rôle de protéase (ou peptidase).

Voir EC 3.4 et Cathepsine

Cathepsine D

La cathepsine D est une protéine appartenant à la famille des cathepsines et qui est encodée par le gène CTSD situé sur le chromosome 11 chez l'humain.

Voir EC 3.4 et Cathepsine D

Cathepsine G

La cathepsine G est une protéase à sérine.

Voir EC 3.4 et Cathepsine G

Cathepsine K

La cathépsine K est une protéase qui est impliqué dans la résorption de la phase organique de l'os.

Voir EC 3.4 et Cathepsine K

Cathepsine S

La cathepsine S est une protéine appartenant à la famille des cathepsines, avec un rôle de protéase.

Voir EC 3.4 et Cathepsine S

Chymase

La chymase est un marqueur mastocytaire: serine protéase.

Voir EC 3.4 et Chymase

Chymosine

La chymosine (ou rennine) (ne pas confondre avec rénine) est une enzyme de la catégorie des peptidases.

Voir EC 3.4 et Chymosine

Chymotrypsine

La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses.

Voir EC 3.4 et Chymotrypsine

Chymotrypsine C

La chymotrypsine C est une protéase à sérine, c'est-à-dire une endopeptidase dont la triade catalytique contient un résidu de sérine, qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques du côté carboxyle de résidus de leucine, de tyrosine, de phénylalanine, de méthionine, de tryptophane, de glutamine ou d'asparagine.

Voir EC 3.4 et Chymotrypsine C

Cobalt

Le cobalt est l'élément chimique de numéro atomique 27, de symbole Co.

Voir EC 3.4 et Cobalt

Cystéine

La cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB: Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC.

Voir EC 3.4 et Cystéine

Dipeptidase E

La dipeptidase E est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse de dipeptides de la forme Asp–Xaa.

Voir EC 3.4 et Dipeptidase E

Dipeptidase membranaire

La dipeptidase membranaire, ou déshydropeptidase I, est une peptidase, abondante dans les reins, qui catalyse l'hydrolyse des dipeptides avec une faible sélectivité.

Voir EC 3.4 et Dipeptidase membranaire

Dipeptidyl peptidase-4

La dipeptidyl peptidase-4 (DPP4), également connue sous le nom (ADCP2), et CD26 (cluster de différenciation 26) est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène DPP4 situé sur le chromosome 2 humain.

Voir EC 3.4 et Dipeptidyl peptidase-4

Endothiapepsine

L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait.

Voir EC 3.4 et Endothiapepsine

Entéropeptidase

L'entéropeptidase (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion.

Voir EC 3.4 et Entéropeptidase

Enzyme

stop. Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie '''E''' requise à différentes étapes suivant l'axe du temps '''t'''. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A…B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former.

Voir EC 3.4 et Enzyme

Fibrinogène

Le fibrinogène ou « facteur I » (FI: facteur un) est un facteur de la coagulation, protéine du plasma sanguin qui se transforme en fibrine lors de la coagulation.

Voir EC 3.4 et Fibrinogène

Furine

La furine est une protéase à sérine qui catalyse le clivage d'un polypeptide au niveau typiquement d'une séquence basique de la forme où Xaa représente un résidu d'α-aminé protéinogène quelconque.

Voir EC 3.4 et Furine

Gastricsine

La gastricsine, ou pepsine C, est une protéase aspartique qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une plus grande spécificité que la et une préférence pour les résidus de tyrosine.

Voir EC 3.4 et Gastricsine

Hydrolase

Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale: On y trouve par exemple.

Voir EC 3.4 et Hydrolase

Leucine

La leucine (abréviations IUPAC-IUBMB: Leu et L), du grec ancien (blanc, éclatant), est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, et l'un des acides aminés essentiels pour l'humain.

Voir EC 3.4 et Leucine

Leucyl-aminopeptidase

La leucyl-aminopeptidase est une enzyme appartenant au groupe des hydrolases (enzymes catalysant l'hydrolyse de produits métaboliques), sous-groupe des peptidases de type M17 (enzymes coupant des chaînes peptidiques et utilisant un atome métallique lourd dans son site).

Voir EC 3.4 et Leucyl-aminopeptidase

Lysine

La lysine (abréviations IUPAC-IUBMB: Lys et K) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme.

Voir EC 3.4 et Lysine

Métalloprotéinase

Les métalloprotéinases (ou métalloprotéases) constituent une famille d'enzyme de la classe des peptidases, appelées ainsi en raison de la présence dans leur site actif d'un ion métallique (zinc, souvent) qui participe à la catalyse de la coupure de la liaison peptidique dans les protéines.

Voir EC 3.4 et Métalloprotéinase

Méthionyl-aminopeptidase

En enzymologie, une méthionyl-aminopeptidase est une hydrolase qui catalyse le clivage de l'acide aminé ''N''-terminal des peptides et des arylamides.

Voir EC 3.4 et Méthionyl-aminopeptidase

Métridine

La métridine est une enzyme protéolytique de type sérine-protéase isolée chez l'anémone de mer Metridium senile.

Voir EC 3.4 et Métridine

Néprilysine

La néprilysine (ou antigène Calla pour « common acute lymphoblastic leukemia antigen », ou CD10 ou endopeptidase neutre) est une enzyme métalloprotéase dépendante du zinc.

Voir EC 3.4 et Néprilysine

Papaïne

La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’.

Voir EC 3.4 et Papaïne

Pepsine A

La pepsine A est une protéase aspartique qui catalyse le clivage de la liaison peptidique à proximité de résidus d'acides aminés Hydrophobes, de préférence aromatiques.

Voir EC 3.4 et Pepsine A

Pepsine B

La pepsine B est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques de différents peptides.

Voir EC 3.4 et Pepsine B

Peptidase

Coupure protéolytique d'une chaîne peptidique Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines.

Voir EC 3.4 et Peptidase

Phénylalanine

La phénylalanine (abréviations IUPAC-IUBMB: Phe et F) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, et l'un des acides aminés essentiels pour l'Homme.

Voir EC 3.4 et Phénylalanine

Plasmine

La plasmine est une peptidase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques situées préférentiellement après un résidu de lysine ou un résidu d'arginine.

Voir EC 3.4 et Plasmine

Polypeptide

Un polypeptide est une chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Voir EC 3.4 et Polypeptide

Proline

La proline (abréviations IUPAC-IUBMB: Pro et P) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG.

Voir EC 3.4 et Proline

Protéase 3C-like

6LZE). La protéase 3C-likeUne protéase (ou peptidase) est une enzyme qui peut couper une chaîne peptidique entre deux résidus d'acides aminés, pour cela elle hydrolyse la liaison peptidique concernée.

Voir EC 3.4 et Protéase 3C-like

Prothrombine

La prothrombine ou facteur est une protéine de la coagulation sanguine.

Voir EC 3.4 et Prothrombine

Réaction chimique

Une réaction chimique est une transformation de la matière au cours de laquelle les espèces chimiques qui constituent la matière sont modifiées.

Voir EC 3.4 et Réaction chimique

Rénine

La rénine (également appelée angiotensinogénase) est une enzyme protéolytique du système rénine-angiotensine-aldostérone.

Voir EC 3.4 et Rénine

Séparase

La séparase, ou séparine, est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques caractérisées par la présence d'un résidu d'arginine en position P1 et d'un résidu d'acide aminé acide en position P4; la position P6 est souvent occupée par un autre résidu d'acide aminé acide ou par un résidu d'acide aminé hydroxylé, qui peut être phosphorylé.

Voir EC 3.4 et Séparase

Sérine

La sérine (abréviations IUPAC-IUBMB: Ser et S) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UCU, UCC, UCA, UCG, AGU et AGC.

Voir EC 3.4 et Sérine

Serralysine

La serralysin (CE 3.4.24.40, Pseudomonas aeruginosa alcaline protéinase, Escherichia freundii protéinase, Serratia marcescens extracellulaire de la protéinase, Serratia marcescens métalloprotéinase, Pseudomonas aeruginosa alk. de la protéase, Serratia marcescens métalloprotéase) est une enzyme.

Voir EC 3.4 et Serralysine

Subtilisine

La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique.

Voir EC 3.4 et Subtilisine

Trypsine

La trypsine est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines.

Voir EC 3.4 et Trypsine

Tryptase

La tryptase est une protéase à sérine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques suivant un résidu de lysine ou d'arginine, avec davantage de sélectivité que la trypsine.

Voir EC 3.4 et Tryptase

Tryptophane

Le tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB: Trp et W) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des acides aminés protéinogènes et l'un des acides aminés essentiels pour l'humain.

Voir EC 3.4 et Tryptophane

Tyrosine

La tyrosine (abréviations IUPAC-IUBMB: Tyr et Y) est un α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, codé sur les ARN messagers par les codons UAU et UAC.

Voir EC 3.4 et Tyrosine

Zinc

Le zinc (prononciation /zɛ̃g/ en France, /zɛ̃k/ au Canada, /zɛ̃/ en Suisse) est l'élément chimique de numéro atomique 30 et de symbole Zn.

Voir EC 3.4 et Zinc

Également connu sous le nom de EC3.4.

, Peptidase, Phénylalanine, Plasmine, Polypeptide, Proline, Protéase 3C-like, Prothrombine, Réaction chimique, Rénine, Séparase, Sérine, Serralysine, Subtilisine, Trypsine, Tryptase, Tryptophane, Tyrosine, Zinc.